تعیین خصوصیات فیزیکوشیمیایی ژلاتین استخراجی از عروس دریاییCrambionella orsini خلیج فارس

نوع مقاله: مقاله پژوهشی

نویسندگان

1 گروه شیمی دریا، دانشکده علوم دریایی و اقیانوسی، دانشگاه علوم و فنون دریایی خرمشهر

2 موسسه تحقیقات واکسن و سرم‌سازی رازی، اهواز

چکیده

ژلاتین عبارت است از یک پلی پپتید با وزن مولکولی بالا که از کلاژن بافت های پیوندی، پوست، استخوان و تاندون مشتق می شود. متداول ترین منبع تولید ژلاتین در دنیا استخوان گاو و خوک می باشد. ژلاتین از عروس دریایی Crambionella orsini خلیج فارس با موفقیت توسط قلیا استخراج شد. خصوصیات فیزیکوشیمیایی آن مورد بررسی قرار گرفت که ترکیب تقریبی، قدرت ژل، نقطه ژل شدن، نقطه ذوب شدن ژلاتین عروس دریایی بررسی شده است. ژلاتین عروس دریایی شامل 1/13% رطوبت، چربی 3/1٪، 4/2 % خاکستر، 2/78٪ پروتئین است. ژلاتین قدرت ژل 33کیلو پاسکال، نقطه ژل 18درجه سانتی گراد و نقطه ذوب 23درجه سانتی گراد را نشان داد. ژلاتین از زنجیره α1، زنجیره α2 ، زنجیره β و زنجیره γ تشکیل شده بود. ژلاتین عروس دریایی مانند ژلاتین ماهی خواص رئولوژیکی بالاتری نسبت به ژلاتین پستانداران نشان نداد. با این حال، می تواند در محصولات غذایی مختلف و لوازم آرایشی و بهداشتی که نیاز به استحکام ژل بالا ندارند، استفاده شود.

کلیدواژه‌ها

موضوعات


Cunniff, P. (1996). Official methods of analysis of AOAC International (No. Sirsi) i9780935584547). Association of Official Analytical Chemists.

Bailey, A. J., & Paul, R. G. (1998). Collagen: a not so simple protein. Journal of the Society of Leather Technologists and Chemists, 83(3), 104-10.

Binsi, P. K., Shamasundar, B. A., Dileep, A. O., Badii, F., & owell, N. K. (2009). Rheological and functional properties of gelatin from the skin of Bigeye snapper Priacanthus hamrur) fish: Influence of gelatin on the gel-forming ability of fish mince. Food Hydrocolloids, 23(1), 132-145.

Cho, S., Ahn, J. R., Koo, J. S., & Kim, S. B. (2014). hysicochemical properties of gelatin from jellyfish Rhopilema hispidum. Fisheries and aquatic sciences, 17(3), 299-304.

 Cho, S. M., Kwak, K. S., Park, D. C., Gu, Y. S., Ji, C. I., Jang, D. H., ... & Kim, S. (2004). Processing optimization and functional properties of gelatin from shark (Isurus oxyrinchus) cartilage. Food Hydrocolloids, 18(4), 573-579.

Cho, S. M., Gu, Y. S., & Kim, S. B. (2005). Extracting optimization and physical properties of yellowfin tuna (Thunnus albacares) skin gelatin compared to mammalian gelatins. Food Hydrocolloids, 19(2), 221-229.

Choi, S. S., & Regenstein, J. M. (2000). Physicochemical and sensory characteristics of fish gelatin. Journal of Food Science, 65(2), 194-199.

Fernandez-Dıaz, M. D., Montero, P., & Gomez-Guillen, M. C. (2001). Gel properties of collagens from skins of cod (Gadus morhua) and hake (Merluccius merluccius) ­and their modification by the coenhancers magnesium sulphate, glycerol and transglutaminase. Food Chemistry, 74(2), 161-167.

Gilsenan, P. M., & Ross-Murphy, S. B. (2000). Rheological characterisation of gelatins from mammalian and marine sources. Food Hydrocolloids, 14(3), 191-195.

Mariod, A. A., & Adam, H. F. (2013). gelatin, source, extraction and industrial applications. Acta Scientiarum Polonorum. Technologia Alimentaria, 12(2).

Gómez-Guillén, M. C., Turnay, J., Fernández-Dıaz, M. D., Ulmo, N., Lizarbe, M. A., & Montero, P. (2002). Structural and physical properties of gelatin extracted from different marine species: a comparative study. Food Hydrocolloids, 16(1), 25-34.

Kasankala, L. M., Xue, Y., Weilong, Y., Hong, S. D., & He, Q. (2007). Optimization of gelatine extraction from grass carp (Catenopharyngodon idella) fish skin by response surface methodology. Bioresource Technology, 98(17), 3338-3343.

Gudmundsson, M., & Hafsteinsson, H. (1997). Gelatin from cod skins as affected by chemical treatments. Journal of Food Science, 62(1), 37-39.

Laemmli, U. K. (1970). Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. nature, 227(5259), 680.

Lobo, L. (2002). Coalescence during emulsification: 3. Effect of gelatin on rupture and coalescence. Journal of colloid and interface science, 254(1), 165-174.

Montero, P., & Gómez‐Guillén, M. C. (2000). Extracting conditions for megrim (Lepidorhombus boscii) skin collagen affect functional properties of the resulting gelatin. Journal of Food Science, 65(3), 434-438.

Morrison, N. A., Clark, R. C., Chen, Y. L., Talashek, T., & Sworn, G. (1999). Gelatin alternatives for the food industry. In Physical chemistry and industrial application of gellan gum (pp. 127-131). Springer, Berlin, Heidelberg.

Muyonga, J. H., Cole, C. G. B., & Duodu, K. G. (2004). Extraction and physico-chemical characterisation of Nile perch (Lates niloticus) skin and bone gelatin. Food hydrocolloids, 18(4), 581-592.

Norland, R. E. (1987). Fish gelatin: technical aspects and applications. Photographic gelatin. (Band, SJ ed.), 266-281.

Parviz, M., Nikpoor Ghanavati, Y., & Taghavi Moghadam, A. (2017). Fractionation comparison of Persian Gulf jellyfish nematocyst venom by two methods of chromatography. Journal of Marine Science and Technology, 15(4), 26-32.

Rbii, K., Surel, O., Brambati, N., Buchert, A. M., & Violleau, F. (2011). Study of gelatin renaturation in aqueous solution by AFlFFF–MALS: Influence of a thermal pre-treatment applied on gelatin. Food hydrocolloids, 25(3), 511-514.

Saki, N., Nikpour Ghanavaty, Y., Taghavi Moghadam, A., & Ghanemi, K. (2016). The effect of changes in temperature on the toxicity of jellyfish, Crambionella orsini. Journal of Marine Science and Technology, 15(2), 143-166.

Sarbon, N. M., Badii, F., & Howell, N. K. (2013). Preparation and characterisation of chicken skin gelatin as an alternative to mammalian gelatin. Food Hydrocolloids, 30(1), 143-151.

Wainewright, F. W. (1977). Physical tests for gelatin and gelatin products. The science and technology of gelatin, 507-531.

Zhang, F., Xu, S., & Wang, Z. (2011). Pre-treatment optimization and properties of gelatin from freshwater fish scales. Food and Bioproducts processing, 89(3), 185-193.